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Nano-Bilder in 3D
24.04.07 – Prachi Patel-Predd
![Bild 1 [180 x 180 Pixel @ 14,7 KB]](/tr/imgs/08/2/5/4/2/7/7/029dd05f33e6c785.jpg)
Wer die Funktionsweise von Proteinen verstehen will, muss üblicherweise ihre dreidimensionale Struktur kennen. Doch deren genaue Ermittlung grenzt noch immer an Detektivarbeit: Es dauert lange und ist enorm kompliziert - Forscher kristallisieren Protein für Protein, um es dann mit Röntgenstrahlen zu bombardieren. Gelungen ist das längst nicht bei allen Proteinen, so dass es noch Tausende von Unterarten gibt, deren genaue Struktur im Dunkeln liegt.
Eine wesentlich saubere Methode wäre es deshalb, wenn Biologen Proteinstrukturen direkt entziffern könnten. Dan Rugar, wissenschaftlicher Manager im Bereich Nanoforschung beim IBM Almaden Research Center im kalifornischen San Jose, hat deshalb mit seinen Kollegen ein neues bildgebendes Verfahren entwickelt, das genau dies tun soll. Es basiert auf der bekannten Kernspintomografie, mit der sich auch dreidimensionale Aufnahmen des menschlichen Körpers erstellen lassen. Die besten Kernspin-Geräte lösen allerdings nur auf drei Mikrometer auf. Die IBM-Forscher wollen nun auf 90 Nanometer heruntergehen können, was ein Meilenstein in Richtung der Erfassung einzelner Protein-Moleküle wäre. "Erstmals haben wir es geschafft, die Kernspintomografie in die Nanoebene zu holen", freut sich Rugar.
Die Technik der IBM-Forscher soll sich in einigen Jahren auf weniger als einen Nanometer herunterbrechen lassen. Dann wäre es möglich, tatsächlich einzelne Proteinatome zu sehen. Daraus ließe sich dann eine Rekonstruktion der Struktur vornehmen. "Unser Traum ist es, 3D-Kernspin-Aufnahmen aller Atome eines Moleküls zu machen", erklärt Rugar.
Die Kernspintomografie ist ein Verfahren, bei dem die magnetischen Eigenschaften von Atomen wie Wasserstoff oder Fluor ausgenutzt wird. Deren Kerne stellen winzige Magnete dar. Der Grund dafür ist der so genannte Kernspin. Beim traditionellen Kernspintomografie-Verfahren wird deshalb ein starkes Magnetfeld aufgebaut, das dafür sorgt, dass sich alle Wasserstoffkerne im Körper in Feldrichtung ausrichten. Eine Spule schickt im Anschluss hochfrequente Signale durch den Körper. Das führt zu Schwankungen einiger Kerne, so dass eine Spannung entsteht, die sich wiederum über die Spule aufnehmen und dann von einem Computer analysieren lässt. So ergibt sich nach und nach ein Bild. "Das Problem dabei ist, dass der Magnetismus der Kerne immer sehr schwach ist", erläutert Rugar, Die schwachen Signale machten es schwierig, sehr kleine Materialspuren zu erkennen. "Deshalb war die räumliche Auflösung bisher eingeschränkt."
Die IBM-Technik soll nun wesentlich kleinere Proben erkennen können, weil sie die direkte Magnetkraft anstatt der entstehenden Spannung misst. Dabei werden sehr kleine Anziehungs- und Abstoßungskräfte zwischen den Kernen in der Probe und einem externen Magneten gemessen - mit einem hochempfindlichen Gerät.
John Mamin, Teil des IBM-Forscherteams, erklärt, dass man dazu einen nur 100 Nanometer breiten Siliziumträger gebaut habe. An dessen freiem Ende sind vier Pfeiler eingeritzt, die im Experiment ein Kalziumfluorid aufnehmen. Der Träger sitzt über einer kleinen, konischen Magnetspitze. Mit einem Spezialverfahren wird dann der magnetische Kern des Fluorids hin und her bewegt, was die Magnetspitze anzieht und abstößt. Die Kraft, die daraufhin entsteht, führt zu einer Vibration des Trägers. Diese lässt sich dann mit einem Laser erfassen - das Signal zeigt, wo sich wie viel Fluorid um die Magnetspitze herum befindet.
Fährt man nun die Spitze unter den Träger, ermöglicht dies die Untersuchung der gesamten Probe. "Bewegt man sie, erhält man mehr oder weniger starke Pegel, je nachdem, welche Form und Größe eine Probe hat", sagt Mamin. Schließlich lassen sich aus all diesen Signalen dann Bilder am Computer zusammensetzen.
Eine Aufnahme in der IBM-Studie zeigt denn auch die Kalzium-Fluorid-Probe auf den Trägerpfeilern und ihren Abstand in einer Auflösung von gerade einmal 90 Nanometern. Erstaunlich: Das Volumen des Kalzium-Fluorids ist damit 60.000 Mal kleiner als das kleinste Volumen, das das herkömmliche Kernspinverfahren erkennen könnte.
Obwohl die bislang vorliegenden Bilder noch in 2D erscheinen, bedeutet die Erstellung von 3D-Abtastungen lediglich die Herstellung weiterer Scans, wie Rugar erklärt. Die Forscher müssten dazu die Magnetspitze hoch und herunter bewegen - jeweils mit verschiedenen Tiefen. Das 3D-Bild entsteht dann wie gehabt zusammengesetzt im Rechner.
Die Methode dürfte auch mit anderen Molekülen funktionieren, in denen Atome mit magnetischen Kernen sitzen, wie beispielsweise Wasserstoff. Das Ziel, tatsächlich Proteinstrukturen in 3D auszulesen, wird allerdings noch eine große Herausforderung: Dazu müsste die Lage einzelner Wasserstoffatome in einem Protein erkannt werden können. Die dafür notwendige Auflösung: 0,1 Nanometer. Chris Hammel, Physiker und Kernspin-Forscher an der Ohio State University, hält dies für schwierig: "Allerdings hat die IBM-Gruppe wichtige Fortschritte in Richtung dieses Ziels machen können."
Das Ergebnis der Studie ist laut dem Experten vor allem deshalb so erfreulich, weil das verbesserte Kernspinverfahren augenscheinlich robust funktioniert. Auch die Ideen, die das Forscherteam entwickelt habe, um die Auflösung weiter zu steigern, funktionierten gut, glaubt Hammel: "Es wäre schon unglaublich, wenn wir die Kernspinrichtung einzelner Kerne erkennen könnten. Vor einigen Jahren hätte niemand erwartet, dass wir das eines Tages könnten. Jetzt scheint es in greifbare Nähe gerückt." Es gäbe nun kein echtes Argument mehr, warum diese Technologie nicht möglich sei.
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