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Modell für präzisere Proteinstrukturen

Bisherige Strukturmess-Methoden liefern unterschiedliche Ergebnisse. US-Forscher ermittelten, warum das so ist, wodurch sich die Methoden präzisieren lassen.

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Die Strukturbestimmung von Proteinen ist eine wichtige Aufgabe und spielt etwa in der Medikamententwicklung eine Rolle. Doch die beiden gebräuchlichsten Methoden der Röntgenkristallographie und der Kernspinresonanz-Spektroskopie ergeben oft unterschiedliche Ergebnisse. Nun aber lieferte eine Untersuchung der Unterschiede Hinweise darauf, warum diese entstehen und wie sich die Strukturermittlung präzisieren lässt. Das schreibt Technology Review online in "Mathematik erleichtert die Ermittlung von Proteinstrukturen".

Zhe Mei und Kollegen an der Yale University in New Haven sahen sich die Unterschiede genauer an. Wie das Team in einem Artikel im Open-Access-Portal ArXiv schreibt, erstellte es zunächst eine Datenbank mit Proteinen, deren Strukturen mit beiden Techniken in hoher Auflösung bestimmt werden kann. Anschließend stellten die Forscher eine weitere Datenbank mit röntgenkristallographisch ermittelten Proteinstrukturen zusammen, die bei unterschiedlichen Temperaturen von verschiedenen Molekülgruppen bestimmt werden. Zum Schluss konstruierten die Wissenschaftler ein mathematisches Modell der Art und Weise, wie sich Proteine ​​zu festen Kristallen oder zu Bündeln in Lösung für die Kernspinresonanz-Spektroskopie-Methode zusammenlagern.

Es zeigte sich, dass die Packungsdichte den Unterschied in der Struktur für beide Techniken genau erklären kann und dass die die Temperatur eine wichtige Rolle für die Struktur der Proteinpackung spielt. Weitere Forschung soll nun erhellen, wie groß der Einfluss der beiden Faktoren jeweils ist, um die Strukturen künftig präziser ermitteln zu können.

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(vsz)