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Verbessertes Bakterien-Enzym verdaut Plastikflaschen

Vor zwei Jahren entdeckten japanische Forscher mutierte Bakterien, die sich von Plastikflaschen ernähren. Jetzt haben britische und US-Wissenschaftler eine optimierte Enzymvariante gefunden, die PET um ein Vielfaches schneller zersetzt.

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Verbessertes Bakterien-Enzym verdaut Plastikflaschen

Schnelle Aufspaltung sonst langlebiger PET-Polymere: Die Wissenschaftler Bryon Donohoe und Nic Rorrer testen die Effizienz des künstlichen PET-zersetzenden Enzyms.

(Bild: Dennis Schroeder/NREL)

Eher durch Zufall ist ein besonders leistungsfähiges Enzym zur Aufspaltung von PET (Polyethylenterephthalat) im Labor entstanden. Wissenschaftler der US-Behörde National Renewable Energy Laboratory (NREL) und der britischen Universität Portsmouth hatten im Grunde nur versucht, an Enzymvarianten den Mechanismus zu verstehen, wie der Flaschen-Kunststoff aufgespalten wird. Doch dann synthetisierten sie ein Enzym, dass PET noch wesentlich schneller zersetzt als das von Bakterien gebildete Vorbild.

Bereits vor zwei Jahren entdeckten japanische Forscher in der Nähe einer PET-Recycling-Anlage eine neue Bakterienart Ideonella sakaiensis 201-F6, die den Kunststoff PET als Hauptenergiequelle nutzt. Für dessen Verdauung erzeugen die mutierten Bakterien ein Enzym, das die Polymerketten aufspalten kann. Ein interessanter Ansatz gegen zunehmende Umweltverschmutzung etwa durch Einwegflaschen, aber das Enzym arbeitet zu langsam für den industriellen Einsatz. Immerhin geht man davon aus, dass derzeit jährlich 8 Millionen Tonnen Kunststoffabfälle die Ozeane verschmutzen.

Am 3D-Molekülmodell entwickeln die Wissenschaftler eine Vorstellung davon, wie das PET-Enzym (grün) eine PET-Polymerkette bindet und aufspaltet.

(Bild: Professor John McGeehan / University of Portsmouth)

Gemeinsam analysierten daher die NREL-Wissenschaftler mit ihren britischen Kollegen die Molekülstruktur und ein 3D-Modell der gefundenen PETase. Gemeinsam mit Spezialisten der Universität South Florida sowie der Universität im brasilianischen Campinas erkannten die Wissenschaftler Parallelen der Molekülstruktur zu einem Enzym, das den wachsartigen Cutin-Schutz auf pflanzlichen Oberflächen zersetzt. Als man dann zwischen den beiden Enzymen verschiedene Varianten bildete, um den Wirkungsmechanismus besser zu verstehen, stießen die Wissenschaftler unvermittelt auf eine wesentlich effizientere PETase als die natürlich von Bakterien gebildete. Zudem zeigte sich, dass das künstlich entwickelte PET-Enzym den Kunststoff PEF (Polyethylenfuranoat) sogar noch besser zersetzen kann als PET.

Nachdem nun bewiesen ist, dass die natürliche Form des PET-abbauenden Enzyms noch nicht optimiert ist, sind die Wissenschaftler zuversichtlich, etwa mittels Protein-Engineering noch leistungsfähigere Varianten zu designen. (agr)

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